Anticorps recombinants

Aucun animal de laboratoire n'est utilisé pour la production d'anticorps recombinants. Ces anticorps sont uniquement produits in vitro. Pour ce faire, des micro-organismes sont génétiquement transformés, par exemple en introduisant une séquence ADN encodant l'anticorps dans le génome de la cellule hôte. Dans de nombreux cas, cela ne concerne qu'une partie des anticorps, ou divers conjugués dans lesquels le fragment d'anticorps est combiné à un autre composant protéinique (par ex., une enzyme ou une substance active pharmaceutique).
On peut utiliser des anticorps incomplets à des fins diverses. Pour de nombreuses applications, il est raisonnable de n'utiliser qu'une partie de l'anticorps. Le clivage protéolytique d'un anticorps produit plusieurs fragments, qui sont souvent mentionnés en association avec les anticorps (Fig. 1).

Digestion protéolytique d'un anticorps

Figure 1 : Digestion protéolytique d'un anticorps par la papaïne et la pepsine. Dans le premier cas, l'anticorps est divisé au-dessus de la région charnière, produisant alors un fragment Fc (composé des domaines constants de deux chaînes lourdes) et deux fragments Fab (domaines variable et constant des deux chaînes). Lors du clivage sous l’action de la pepsine, la division intervient en dessous de la charnière. Les deux fragments Fab sont liés (F(ab´)2) et le fragment Fc se clive en plusieurs segments, le plus gros étant désigné pFc'.

Les fragments de l'anticorps conservent leurs propriétés après le clivage. Fab et F(ab')2 continuent de se lier à leur antigène de manière spécifique, mais, en l'absence du fragment Fc, n'ont aucun effet sur les cellules dotées de récepteurs Fc. En raison de leur petite taille, les fragments conviennent parfaitement à des fins thérapeutiques car ils peuvent atteindre leurs sites d'application plus facilement. Le fragment Fc conserve également son rôle et peut être utilisé, par exemple, pour bloquer les récepteurs Fc des cellules.