KMO Protéines
(Kynurenine 3-Monooxygenase (Kynurenine 3-Hydroxylase) (KMO))
This gene encodes a mitochondrion outer membrane protein that catalyzes the hydroxylation of L-tryptophan metabolite, L-kynurenine, to form L-3-hydroxykynurenine. Studies in yeast identified this gene as a therapeutic target for Huntington disease. [provided by RefSeq, Oct 2011].
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16 Résultats
custom-made
KMO
Origine: Souris
Hôte: HEK-293 Cells
Recombinant
> 90 % as determined by Bis-Tris PAGE, anti-tag ELISA, Western Blot and analytical SEC (HPLC)
custom-made
KMO
Origine: Humain
Hôte: HEK-293 Cells
Recombinant
> 90 % as determined by Bis-Tris PAGE, anti-tag ELISA, Western Blot and analytical SEC (HPLC)
KMO
Origine: Humain
Hôte: HEK-293 Cells
Recombinant
> 80 % as determined by SDS-PAGE and Coomassie blue staining
AbP, STD
1 reference
KMO
Origine: Humain
Hôte: Escherichia coli (E. coli)
Recombinant
Greater than 90 % as determined by SDS-PAGE.
WB, ELISA
1 image
KMO
Origine: Humain
Hôte: Wheat germ
Recombinant
WB, ELISA, AP, AA
1 image
KMO
Origine: Humain
Hôte: Escherichia coli (E. coli)
Recombinant
> 90 %
SDS, WB, Imm, PC
KMO
Origine: Rat
Hôte: Escherichia coli (E. coli)
Recombinant
> 90 %
SDS, WB, Imm, PC
custom-made
KMO
Origine: Souris
Hôte: Cell-free protein synthesis (CFPS)
Recombinant
approximately 70-80 % as determined by SDS PAGE, Western Blot and analytical SEC (HPLC).
SDS, WB, ELISA
custom-made
KMO
Origine: Humain
Hôte: Cell-free protein synthesis (CFPS)
Recombinant
approximately 70-80 % as determined by SDS PAGE, Western Blot and analytical SEC (HPLC).
SDS, WB, ELISA
KMO
Origine: Humain
Hôte: Escherichia coli (E. coli)
Recombinant
> 90 %
SDS
1 image
KMO
Origine: Humain
Hôte: Levure
Recombinant
> 90 %
SDS
1 image
KMO
Origine: Humain
Hôte: Insect cells (Sf9)
Recombinant
> 80 % as determined by SDS-PAGE and Coomassie blue staining
AbP, STD
1 image
KMO
Origine: Legionella pneumophila
Hôte: Levure
Recombinant
> 90 %
ELISA
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: "Development of a Surface Plasmon Resonance Assay for the Characterization of Small-Molecule Binding Kinetics and Mechanism of Binding to Kynurenine 3-Monooxygenase." dans: Assay and drug development technologies, Vol. 13, Issue 8, pp. 466-75, (2015) (PubMed).Pseudonymes pour KMO Protéines
kynurenine 3-monooxygenase (kynurenine 3-hydroxylase) (Kmo) Protéineskynurenine 3-monooxygenase (Kmo) Protéines
kynurenine 3-monooxygenase (KMO) Protéines
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