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HIST2H2AC Produits

(Histone Cluster 2, H2ac (HIST2H2AC))

Catégories

Histones are basic nuclear proteins that are responsible for the nucleosome structure of the chromosomal fiber in eukaryotes. Two molecules of each of the four core histones (H2A, H2B, H3, and H4) form an octamer, around which approximately 146 bp of DNA is wrapped in repeating units, called nucleosomes. The linker histone, H1, interacts with linker DNA between nucleosomes and functions in the compaction of chromatin into higher order structures. This gene is intronless and encodes a member of the histone H2A family.

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HIST2H2AC Anticorps

High quality antibodies with extensive validation data.

HIST2H2AC Protéines

Proteins for various applications incl. WB, ELISA, IF etc.

HIST2H2AC recommandé Anticorps

Produit
Reactivity
Application
Validations
N° du produit
Quantité
Fiche technique
Reactivity Human
Application ELISA, IHC
Validations
  • (2)
N° du produit ABIN7155369
Quantité 100 μg
Fiche technique Fiche technique
Reactivity Human
Application WB
Validations
  • (3)
  • (1)
N° du produit ABIN1881417
Quantité 400 μL
Fiche technique Fiche technique
Reactivity Human
Application WB, IHC, IP, ICC
Validations
  • (1)
N° du produit ABIN7438757
Quantité 100 μL
Fiche technique Fiche technique

HIST2H2AC recommandé Protéines

Produit
Reactivity
Source
Validations
N° du produit
Quantité
Fiche technique
Reactivity Human
Source Wheat germ
Validations
  • (1)
N° du produit ABIN1306706
Quantité 10 μg
Fiche technique Fiche technique
Reactivity Human
Source Escherichia coli (E. coli)
Validations
  • (1)
N° du produit ABIN3081354
Quantité 1 mg
Fiche technique Fiche technique
Reactivity Mouse
Source Escherichia coli (E. coli)
Validations
  • (1)
N° du produit ABIN3123339
Quantité 1 mg
Fiche technique Fiche technique

Dernières publications sur nos produits HIST2H2AC

Ishibashi, Dryhurst, Rose, Shabanowitz, Hunt, Ausió: "Acetylation of vertebrate H2A.Z and its effect on the structure of the nucleosome." dans: Biochemistry, Vol. 48, Issue 22, pp. 5007-17, (2009) (PubMed).

Karaczyn, Cheng, Buzard, Hartley, Esposito, Kasprzak: "Truncation of histone H2A's C-terminal tail, as is typical for Ni(II)-assisted specific peptide bond hydrolysis, has gene expression altering effects." dans: Annals of clinical and laboratory science, Vol. 39, Issue 3, pp. 251-62, (2009) (PubMed).

Zhao, Lang, Ito, Bonnet, Metzger, Sawatsubashi, Suzuki, Le Guezennec, Stunnenberg, Krasnov, Georgieva, Schüle, Takeyama, Kato, Tora, Devys: "A TFTC/STAGA module mediates histone H2A and H2B deubiquitination, coactivates nuclear receptors, and counteracts heterochromatin silencing." dans: Molecular cell, Vol. 29, Issue 1, pp. 92-101, (2008) (PubMed).

Synonymes et noms alternatifs relatifs à HIST2H2AC

histone cluster 1, H2A, IV (HIST1H2A4), histone cluster 2 H2A family member c (HIST2H2AC), histone cluster 2, H2ac (HIST2H2AC), histone cluster 2, H2ac (Hist2h2ac), histone cluster 2 H2A family member c (Hist2h2ac), H2A, H2a-613b, H2A-GL101, H2A/q, H2AFQ, HIST2H2AC, RGD1560965

Protein level used designations for HIST2H2AC

  • histone H2A-IV
  • histone cluster 2, H2ac
  • H2A histone family, member Q
  • histone 2, H2ac
  • histone H2A type 2-C
  • histone H2A-GL101
  • histone H2A/q
  • histone IIa
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