SREBF chaperone Protéines
(SREBF chaperone (SCAP))
This gene encodes a protein with a sterol sensing domain (SSD) and seven WD domains. In the presence of cholesterol, this protein binds to sterol regulatory element binding proteins (SREBPs) and mediates their transport from the ER to the Golgi. The SREBPs are then proteolytically cleaved and regulate sterol biosynthesis. [provided by RefSeq, Jul 2008].
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6 Résultats
custom-made
SCAP
Origine: Souris
Hôte: HEK-293 Cells
Recombinant
> 90 % as determined by Bis-Tris PAGE, anti-tag ELISA, Western Blot and analytical SEC (HPLC)
custom-made
SCAP
Origine: Humain
Hôte: HEK-293 Cells
Recombinant
> 90 % as determined by Bis-Tris PAGE, anti-tag ELISA, Western Blot and analytical SEC (HPLC)
custom-made
SCAP
Origine: Souris
Hôte: Cell-free protein synthesis (CFPS)
Recombinant
approximately 70-80 % as determined by SDS PAGE, Western Blot and analytical SEC (HPLC).
ELISA, SDS, WB
custom-made
SCAP
Origine: Humain
Hôte: Cell-free protein synthesis (CFPS)
Recombinant
approximately 70-80 % as determined by SDS PAGE, Western Blot and analytical SEC (HPLC).
ELISA, SDS, WB
SCAP
Origine: Humain
Hôte: HEK-293 Cells
Synthetic Nanodisc
ELISA, cryo-EM, Imm, PhD, SPR
SCAP
Origine: Humain
Hôte: HEK-293 Cells
Synthetic Nanodisc
ELISA, cryo-EM, Imm, PhD, SPR
Pseudonymes pour SREBF chaperone Protéines
SREBF chaperone (SCAP) ProtéinesSREBF chaperone (Scap) Protéines
SREBF chaperone S homeolog (scap.S) Protéines
9530044G19 Protéines
mKIAA0199 Protéines
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